Universität Wien

270025 VO Semisynthese von Proteinen (2018S)

Methoden der ortsspezifischen Proteinmodifikation mittels chemischer und molekularbiologischer Ansätze

3.00 ECTS (2.00 SWS), SPL 27 - Chemie

Details

max. 50 Teilnehmer*innen
Sprache: Deutsch

Prüfungstermine

Lehrende

Termine (iCal) - nächster Termin ist mit N markiert

Beginn der Vorlesung am 9.3.2018, 09:15 Uhr, HS IV
Jeden Freitag: 09:15 - 10:45, Hörsaal IV

  • Freitag 02.03. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 09.03. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 16.03. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 23.03. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 13.04. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 20.04. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 27.04. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 04.05. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 11.05. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 18.05. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 25.05. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 01.06. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 08.06. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 15.06. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 22.06. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 29.06. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42

Information

Ziele, Inhalte und Methode der Lehrveranstaltung

Informationen zur Vorlesung:
http://www.univie.ac.at/biologischechemie1/semisynthese/

Auxotrophie-Stämme: globaler Einbau unnatürlicher Aminosäuren, Selenomethionin

In vitro Suppression: Amber-Codon, chemisch beladene Suppressor-tRNAs, Ortsspezifität

In vivo Suppression: Orthogonales tRNA/ AaRS-Paar, Proteinevolution

Chemische Modifikation von Proteinen: Biokonjugation der proteinogenen Aminosäuren (Lys, Cys),
Oxidation N-Terminus, PLP-vermittelte Ligation, Cross-Linker

Fluoreszierende Proteine: GFP und weitere Beispiele

Chemoselektive Ligationsreaktionen: Biokonjugation artifizieller Gruppen, Oxim-Ligation, Cu(I)-katalysierte 1,3-dipolare Cycloaddition, Staudinger-Ligation, Modifikation an lebenden Zellen

Chemische Peptid-/ Proteinligation: Peptidfestphasensynthese, Sekundärstrukturbrecher, Peptidsegmentkopplung, Native Chemische Ligation, Cys-freie Ligation, Auxiliare, Inteine, Expressed Protein Ligation

Enzymatische Peptidligation: Reverse Proteolyse, Sortase, gespaltene Inteine

Art der Leistungskontrolle und erlaubte Hilfsmittel

Schriftliche Prüfung

Mindestanforderungen und Beurteilungsmaßstab

Prüfungsstoff

Literatur

Zuordnung im Vorlesungsverzeichnis

BC-3, CHE II-3, CHE II-4

Letzte Änderung: Mo 07.09.2020 15:41